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Los aminoácidos polares se pueden encontrar en tres tipos como aminoácidos neutros, aminoácidos cargados positivamente y aminoácidos cargados negativamente. Los aminoácidos polares sin carga no tienen carga en el grupo "R" (cadena lateral).
Las proteínas con conformación globular son solubles en agua y/o en soluciones salinas; Son globulares: las enzimas, las proteínas de membrana y algunas proteínas de transporte; Los fragmentos de alfa –hélice se orientan hacia el interior de la molécula y las alfa-hélice en el centro.
Aminoácidos ácidos: el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que a pH neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H +. Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que a pH neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H +).
Normalmente, los aminoácidos se clasifican atendiendo a su polaridad. Así, los aminoácidos podrán ser: apolares o hidrofóbicos, polares no cargados, polares con carga positiva y polares con carga negativa. + Aminoácidos hidrofóbicos
Polares sin carga. Siete son los α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin carga. La glicina posee la cadena más simple, un átomo de hidrógeno. La serina y la treonina son portadores de un grupo hidroxilo (-OH).
Como vemos en la tabla tenemos aminoácidos apolares, polares sin carga y polares con carga. Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.
Además, se agrupan según la naturaleza de su cadena lateral en no polares, polares sin carga, polares con carga y aromáticos. También se diferencian por la posición del grupo amino en relación al grupo carboxilo, resultando en alfa (α), beta (β) y gamma (γ) aminoácidos.
